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Biaffin PK-AURC-A010說明書

 更新時間:2018-09-25 點擊量:1603

 

激酶和信號傳導(dǎo)研究產(chǎn)品

Biaffin的網(wǎng)上商店P(guān)roteinkinase.biz為激酶研究和探索細胞信號傳導(dǎo)途徑提供試劑,重組蛋白和服務(wù)。

我們專注于激酶相關(guān)產(chǎn)品:

  • 重組蛋白激酶
  • 蛋白激酶抑制劑
  • 蛋白質(zhì)和肽底物
  • 激酶和細胞信號通路的激活劑
  • 用于ATP測定的生物發(fā)光測定和試劑
  • 激酶和磷酸特異性抗體
  • 細胞因子和生長因子小號
  • 重組CD抗原
  • 生物標志物蛋白質(zhì)

Proteinkinase.biz是Biaffin GmbH&Co KG的在線商店和分銷平臺,提供激酶研究和探索細胞信號通路的研究工具。我們的產(chǎn)品系列包括重組蛋白(蛋白激酶,磷酸酶,細胞因子),激酶和磷酸酶抑制劑,底物,激酶和磷酸特異性抗體以及用于定量細胞ATP濃度的生物發(fā)光測定。

 

 

激酶

 

 

 

 

 

 

激酶

重組蛋白,脂質(zhì)和核苷酸激酶

激酶 - 用于激酶研究和蛋白質(zhì)磷酸化的重組和催化活性和非活性激酶。

請注意:產(chǎn)品在干冰上運輸。

激酶是嚴格調(diào)節(jié)的關(guān)鍵酶,其通過將磷酸基團連接至受體而改變基質(zhì)的性質(zhì),所述受體可以是小分子,脂質(zhì)或蛋白質(zhì)底物(至Ser,Thr或Tyr殘基)。激酶參與信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑并參與碳水化合物,脂質(zhì),核苷酸,氨基酸殘基,維生素和輔因子的代謝。

蛋白激酶功能在從大腸桿菌到人類的進化上是保守的,并且在多種細胞過程中起作用,包括分裂,增殖,凋亡和分化。

Recombinant human Aurora-C, protein kinase,10 µg

Recombinant human protein kinase Aurora C, active enzyme

重組人Aurora-C,蛋白激酶,10μg

重組人蛋白激酶Aurora C,活性酶

替代名稱:ARK3,AIE2,STK13,AurC,絲氨酸/蘇氨酸激酶13,Aurora / IPL1相關(guān)激酶3,絲氨酸/蘇氨酸蛋白激酶極光C

訂貨號: PK-AURC-A010

Aurora激酶在細胞分裂過程中在中心體成熟,紡錘體組裝和染色體分離中起關(guān)鍵作用。雖然酵母中僅存在一種激酶,但迄今為止已在哺乳動物細胞(AuroraAAuroraB和AuroraC)中發(fā)現(xiàn)了三種不同的極光激酶。三種有絲分裂絲氨酸/蘇氨酸激酶實現(xiàn)不同的功能。盡管AuroraA在中心體成熟和雙極紡錘體形成中起重要作用,但AuroraB是染色體雙向和胞質(zhì)分裂所必需的。第三個成員AuroraC在雄性生殖系中特異性表達在減數(shù)分裂期間。三種人激酶共享非常保守的C-末端催化結(jié)構(gòu)域,但它們中的每一種都具有大小和順序不同的N-末端。AuroraAAuroraB在各種人類癌癥中同時過表達,表明極光激酶可能在致癌轉(zhuǎn)化中起作用。

人蛋白激酶Aurora C,絲氨酸蘇氨酸激酶,氨基酸M1-S275,重組酶和活性酶,SDS-PAGE純度> 90%

理論MW:58.5kDa(融合蛋白)
表達系統(tǒng):桿狀病毒感染的Sf9細胞
儲存緩沖液:50mM Tris-HCl,pH8.0; 100mM NaCl,5mM DTT,4mM還原型谷胱甘肽,20%甘油
蛋白質(zhì)濃度:0.116mg / ml(使用BSA作為標準蛋白質(zhì)的Bradford方法)
測定Km值和比活性的方法:濾膜結(jié)合測定MSPH膜
比活性: 4,000 pmol / mg x min

Entrez Gene ID:6795  
UniProtKB:Q9UQB9

訂購信息:在干冰上運輸

產(chǎn)品特定參考文獻:

Gautschi O,Heighway J,Mack PC,Purnell PR,Lara PN Jr,Gandara DR。(2008)“Aurora激酶作為抗癌藥物靶標.Clin Cancer Res.14(6):1639-48。


Barr AR,Gergely F.(2007)“Aurora-A:主軸桿的制造商和斷路器”。J Cell Sci。120(Pt 17):2987-96。

Taylor S,Peters JM。(2008)“Polo和Aurora激酶:源自化學(xué)生物學(xué)的經(jīng)驗教訓(xùn)。” Curr Opin Cell Biol。; 20(1):77-84。

 

  • 蛋白激酶
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重組蛋白激酶

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蛋白激酶 - 重組,催化活性和非活性蛋白激酶,適用于激酶研究和生化分析中蛋白磷酸化的用途。

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蛋白激酶 - 蛋白激酶

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請注意:這些蛋白質(zhì)是在干冰上運輸?shù)?/span>

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核苷激酶

重組表達或純化的核苷激酶

負責(zé)核苷磷酸化的重組或純化的催化活性激酶。

請注意:這些產(chǎn)品是在干冰上運輸?shù)摹?/span>

 

脂質(zhì)激酶

重組脂質(zhì)激酶

能夠磷酸化磷酸肌醇的肌醇環(huán)的重組表達的和催化活性的脂質(zhì)激酶。

請注意:這些產(chǎn)品是在干冰上運輸?shù)摹?/span>

 

生物素化的激酶

重組生物素化蛋白激酶

人重組和化學(xué)生物素化蛋白激酶適用于使用SPR和蛋白質(zhì)印跡分析的激酶分子相互作用分析。

請注意:這些產(chǎn)品將在干冰上運輸。

 

重組牛cGMP依賴性蛋白激酶(PKG)I型α,10μg

重組牛cGMP依賴性蛋白激酶(PKG),I型α,活性酶

替代名稱:重組,人,蛋白激酶,PKG,PRKG1B,PRKGR1A,PRKGR1B

窗體頂端

訂貨號: PK-PKGIA-A010

窗體底端

 

背景:PKG激酶是AGC激酶家族的成員。不同的同種型,PKG I型和II型,作為一氧化氮(NO)和第二信使環(huán)狀3',5'-鳥苷一磷酸(cGMP)的關(guān)鍵介質(zhì)。。在它們的N末端,卷曲的線圈促進平行的同型二聚體構(gòu)型,接著是自身抑制結(jié)構(gòu)域(AI)和兩個串聯(lián)環(huán)核苷酸(cNT)結(jié)合位點,其協(xié)同調(diào)節(jié)C-末端催化活性。PKG-1的N末端由兩個可選剪接的外顯子編碼,其PKG-1α和PKG-1β同種型。在兩個位點將cGMP與調(diào)節(jié)結(jié)構(gòu)域結(jié)合后,蛋白激酶的活化得到促進,PKG能夠在參與調(diào)節(jié)血小板活化和粘附,平滑肌收縮,心臟功能,基因的許多細胞蛋白上磷酸化絲氨酸和蘇氨酸。 NO信號通路的表達和反饋。

蛋白激酶G(PKG),cGMP依賴性,I型α同種型,牛。

表達系統(tǒng):桿狀病毒感染的Sf9細胞
儲存緩沖液:50mM磷酸鹽,pH 6.8,2mM苯甲脒,1mM EDTA,50%甘油和100mMβ-巰基乙醇
蛋白質(zhì)濃度:0.72mg / ml(使用BSA作為標準蛋白質(zhì)的Bradford方法)
特異性活性:1U / mg(一個單位定義為蛋白激酶G的量,需要在25℃下使用450nM cGMP在1分鐘內(nèi)將1pmol磷酸鹽摻入底物肽kemptide(LRRASLG)。)
基礎(chǔ)活性:0.4 U / mg(一個單位定義為蛋白激酶G的量,是在25℃下使用0nM cGMP在1分鐘內(nèi)將1pmol磷酸鹽摻入底物肽kemptide(LRRASLG)所需的量。)

Entrez Gene ID:282004 
UniProtKB:P00516

訂購信息:在干冰上運輸

產(chǎn)品特定文獻:


Brent W. Osborne,Jian Wu,Caitlin J. McFarland,Christian K. Nickl,Banumathi Sankaran,Darren E. Casteel,Virgil L. Woods,Jr.,Alexandr P. Kornev,Susan S. Taylor,Wolfgang R. Dostmann(2011 “cGMP依賴性蛋白激酶的晶體結(jié)構(gòu)揭示了新的鏈間通信位點”結(jié)構(gòu)。19(9):1317-1327

Fiscus(2002)“參與環(huán)GMP和蛋白激酶G參與神經(jīng)細胞凋亡和存活的調(diào)節(jié)。”神經(jīng)信號。11(4):175-90。

Moon TM1,Osborne BW,Dostmann WR。(2013)“開關(guān)螺旋:用于cGMP依賴性蛋白激酶中的質(zhì)子間通信的假定組合中繼。”Biochim Biophys Acta.1834(7):1346-51。

Wall ME,F(xiàn)rancis SH,Corbin JD,Grimes K,Richie-Jannetta R,Kotera J,Macdonald BA,Gibson RR,Trewhella J.(2003)“與cGMP結(jié)合和激活cGMP依賴性蛋白激酶相關(guān)的機制。”Proc Natl Acad Sci US A. 2003年3月4日; 100(5):2380-5。

產(chǎn)品引用:

KötterS1,Gout L,Von Frieling-Salewsky M,MüllerAE,Helling S,Marcus K,Dos Remedios C,Linke WA,KrügerM。(2013)“肌動蛋白結(jié)構(gòu)域磷酸化的微分變化增加了失敗的人類心臟中的肌絲僵硬度。” Cardiovasc Res。99(4):648-56。

 

 

 

 

上海起發(fā)實驗試劑有限公司是實驗試劑一站式采購服務(wù)商

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